Chapitre 5 — Transport des gaz · Topic 2 · Leçon 2.2

⏱️ Durée : 16 min
🎓 Niveau : PASS / LAS / L1 Santé
📚 Topic : Formes de transport de l’O₂ dans le sang
🔑 Prérequis : Leçon 2.1
🤖 Synthèse rédigée avec assistance IA à partir des cours universitaires et de sources académiques de référence.

L’hémoglobine (Hb) est la protéine qui rend possible le transport efficace de l’O2. Cette leçon décrit sa structure (tétramère 2α2β + 4 hèmes), calcule sa capacité de transport et présente la courbe de dissociation en forme de sigmoïde caractéristique.

🎯 Objectifs pédagogiques

  • Décrire la structure de l’hémoglobine A ;
  • Calculer la capacité de transport en O2 ;
  • Lire la courbe de dissociation sigmoïde ;
  • Comprendre l’allostérie de l’hémoglobine ;
  • Distinguer SaO2 et CaO2.

🧭 Plan de la leçon

  1. Structure de l’hémoglobine A
  2. Capacité de transport en O2
  3. La courbe de dissociation sigmoïde

1. Structure de l’hémoglobine A

Structure de l’hémoglobine adulte (HbA)

  • Tétramère de 4 chaînes polypeptidiques : 2 chaînes α et 2 chaînes β (structure « 2α2β »).
  • Chaque chaîne est associée à un groupe hème contenant un atome de fer (Fe2+) capable de fixer 1 molécule d’O2.
  • Donc à saturation : 1 Hb fixe 4 O2.
  • Masse moléculaire : 64 500 g/mol.
  • Localisation : exclusivement dans les globules rouges (concentration ~330 g/L dans le GR).
Structure de l'hémoglobine A montrant les 4 chaînes polypeptidiques (2α, 2β), les 4 groupes hème avec leur atome de fer central capable de fixer une molécule d'O2 chacun.
Figure 1 — Structure de l’hémoglobine A. 4 chaînes globines + 4 hèmes + 4 Fe²⁺ = 4 O₂ transportés à saturation.
Autres hémoglobines

La HbA (2α2β) est la forme adulte majoritaire (~97 %). Il existe d’autres formes :

  • HbA2 (2α2δ) — adulte, ~2 %.
  • HbF fœtale (2α2γ) — dominante avant la naissance, remplacée progressivement par HbA après. Affinité supérieure pour l’O2 (courbe déplacée à gauche).
  • Variants pathologiques : HbS (drépanocytose), HbC…

2. Capacité de transport en O2

Calculons la quantité maximale d’O2 fixable par gramme d’hémoglobine, puis par litre de sang.

Capacité maximale théorique

À conditions standard (0 °C, 1 atm), 1 mole d’O2 occupe 22,4 L. Donc 1 mole d’Hb (64 500 g) fixe 4 moles d’O2 = 4 × 22 400 mL = 89 600 mL d’O2.

Autrement dit :

1 g d’Hb fixe ~1,39 mL d’O2 (constante de Hüfner).

Chez un adulte avec Hb = 15 g/100 mL de sang (150 g/L) :

CaO2, lié à Hb = 15 × 1,39 = ~20,8 mL O2 / 100 mL de sang

Soit ~ 200 mL / L de sang. On retrouve la valeur donnée en Leçon 1.2.

Contenu total en O2 du sang artériel

CaO2 = (1,39 × Hb × SaO2) + (0,003 × PaO2)

Le premier terme (Hb liée) domine largement le second (dissous). En pratique clinique :

CaO2 ≈ 1,39 × Hb × SaO2

Avec SaO2 = saturation artérielle en O2 (fraction de sites Hb occupés). Normale ≈ 97-100 %.

3. La courbe de dissociation sigmoïde

La courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine exprime la relation entre :

  • Abscisse : PO2 (mmHg) ;
  • Ordonnée : saturation SO2 (%) ou contenu en O2.

Cette courbe est en forme de sigmoïde : elle a un plateau supérieur (au-dessus de PO2 ~70 mmHg) et une pente descendante rapide entre 60 et 20 mmHg.

Courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine en forme de sigmoïde montrant la saturation SO2 en fonction de la PO2, avec les points de référence sang artériel (PaO2 100 mmHg, SO2 97 %) et sang veineux mêlé (PvO2 40 mmHg, SO2 75 %).
Figure 2 — Courbe de dissociation de l’oxyhémoglobine. Le plateau (P>70) garantit une bonne saturation même en cas de baisse modérée de la PaO₂ ; la pente (P entre 40 et 60) facilite la délivrance aux tissus.
Trois points de référence à mémoriser

  • PaO2 = 100 mmHg → SaO2 ≈ 97-98 % (sang artériel).
  • PvO2 = 40 mmHg → SvO2 ≈ 75 % (sang veineux mêlé au repos).
  • P50 = 27 mmHg : PO2 pour laquelle SaO2 = 50 % (indicateur d’affinité).
Pourquoi une sigmoïde ? L’allostérie

La forme sigmoïde vient de la coopérativité positive entre les 4 sites de fixation de l’Hb : la fixation d’un premier O2 sur une sous-unité α ou β facilite la fixation des O2 suivants sur les autres sous-unités (changement conformationnel T → R de la protéine). C’est un exemple classique d’allostérie. Cette propriété a deux avantages physiologiques majeurs :

  • Plateau supérieur : la SaO2 reste haute même si la PaO2 chute de 100 à 70 mmHg → tolérance à des baisses modérées d’oxygénation (altitude, effort).
  • Pente descendante rapide entre 60 et 20 mmHg : en zone tissulaire, une petite baisse de PO2 libère beaucoup d’O2 → efficacité de la délivrance aux cellules.

Bilan du cycle artério-veineux

Sang artériel (a) Sang veineux mêlé (v) Différence
PO2 100 mmHg 40 mmHg 60 mmHg
SO2 97 % 75 % 22 %
Contenu O2 (mL / 100 mL) ~ 20 mL ~ 15 mL ~ 5 mL (extraction tissulaire)

Cette différence artério-veineuse (Da-vO2) ≈ 5 mL/100 mL × Q (50 dL/min) = 250 mL/min = consommation V̇O2. On retrouve l’équation de Fick pour le débit cardiaque : V̇O2 = Q × (CaO2 − CvO2).

Confusion à éviter : PaO2 vs SaO2

Ces deux paramètres reflètent l’oxygénation, mais ne varient pas de la même façon :

  • La PaO2 est la pression partielle (mmHg) — mesure directement par gazométrie artérielle.
  • La SaO2 est le pourcentage de saturation — se mesure par saturomètre digital (SpO2) ou par gazométrie.

À cause de la sigmoïde, une baisse de PaO2 de 100 à 70 mmHg ne fait chuter la SaO2 que de 97 à ~93 %. Mais en dessous de 60 mmHg, la SaO2 chute vite. C’est pourquoi une SpO2 < 90 % correspond à une PaO2 < ~60 mmHg (seuil d’hypoxémie clinique). Cette relation est le pilier du monitorage par oxymètre de pouls.

Structure de l'hémoglobine A tétramérique avec 2 chaînes polypeptidiques α et 2 chaînes β, chacune associée à un groupe hème contenant un atome de fer Fe²⁺ ; à droite, structure chimique détaillée de l'hème avec le noyau porphyrique et les quatre azotes coordonnant le fer.
Structure de l’hémoglobine A. Une mole d’hémoglobine fixe à saturation 4 moles d’O₂ ; avec une hémoglobinémie normale de 15 g/100 ml, le contenu en O₂ lié à l’Hb atteint ~20 ml pour 100 ml de sang, soit 65 fois plus que l’O₂ dissous.
Courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine (courbe de Barcroft) donnant la saturation Hb (SO₂ en %) et le contenu en O₂ (ml/L) en fonction de la PO₂ (mmHg), avec les points caractéristiques PvO₂ = 40 mmHg (retour veineux) et PaO₂ = 100 mmHg (sang artériel).
Courbe de dissociation Hb-O₂. La forme sigmoïde de la courbe garantit une saturation quasi maximale (>97 %) tant que la PaO₂ reste > 60 mmHg, ce qui explique la tolérance à des baisses modérées d’oxygénation.

🧠 À retenir absolument

  • Hémoglobine A = tétramère 2α2β + 4 hèmes avec 4 Fe2+ → fixe 4 O2 à saturation.
  • Concentration normale d’Hb : ~15 g/100 mL de sang.
  • Capacité maximale : 1 g d’Hb fixe 1,39 mL O2 (Hüfner).
  • CaO2 ≈ 1,39 × Hb × SaO2 = ~20 mL / 100 mL de sang.
  • Courbe de dissociation sigmoïde : plateau > 70 mmHg, pente descendante entre 60 et 20 mmHg.
  • Points-clés : PaO2 100 → SaO2 97 % ; PvO2 40 → SvO2 75 % ; P50 = 27 mmHg.
  • Allostérie = coopérativité positive entre les 4 sites Hb → explique la sigmoïde.
  • Différence artério-veineuse ≈ 5 mL/100 mL → équation de Fick : V̇O2 = Q × (CaO2 − CvO2).

❓ Questions fréquentes

Pourquoi la courbe de dissociation est-elle sigmoïde et non linéaire ?

À cause de la coopérativité entre les 4 sites de fixation de l’hémoglobine. La fixation du premier O₂ modifie la conformation de la protéine (état T → état R) et facilite les fixations suivantes. Ce mécanisme, appelé allostérie positive, donne une courbe en S : la Hb est presque saturée dès qu’un peu d’O₂ est disponible, puis libère beaucoup d’O₂ dès que la PO₂ chute un peu — parfaitement adapté à sa mission.

Pourquoi 1 g d’Hb fixe-t-il 1,39 mL d’O₂ et non 1,34 comme dans certains livres ?

1,39 est la valeur théorique calculée à partir de la masse moléculaire (64 500 g/mol) et du fait qu’1 mole d’Hb fixe 4 moles d’O₂. La valeur mesurée expérimentalement est un peu plus faible (~1,34) car une petite fraction d’Hb circulante est non fonctionnelle (métHb, carboxyHb). Les deux valeurs coexistent dans la littérature. En QCM, 1,39 est la valeur « théorique » attendue.

Que représente P50 ?

C’est la PO₂ qui produit une saturation de 50 % de l’hémoglobine. Chez l’adulte : P50 ≈ 27 mmHg. C’est un indicateur d’affinité : une baisse de P50 (~20 mmHg) traduit une affinité augmentée (courbe déplacée à gauche, comme HbF), une hausse (~35 mmHg) traduit une affinité diminuée (courbe déplacée à droite, effet Bohr, 2,3-DPG augmenté, voir Leçon 2.3).

Pourquoi un saturomètre à 90 % est-il déjà inquiétant ?

Parce qu’à cause de la sigmoïde, SpO₂ = 90 % correspond à une PaO₂ d’environ 60 mmHg — soit le seuil de définition de l’insuffisance respiratoire aiguë. Une petite baisse supplémentaire (SpO₂ 85 %) correspond à une chute rapide de PaO₂ (~50 mmHg). C’est pourquoi les seuils de vigilance clinique sont fixés à SpO₂ 92-94 % : au-delà, on est déjà sur la pente descendante de la sigmoïde.

Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.

🤖 Synthèse rédigée avec assistance IA à partir des cours universitaires et de sources académiques de référence.

ℹ️ Pour assurer un suivi personnalisé, les quiz ne sont accessibles qu'en étant connecté :

  • en cliquant sur suivant vous serez donc redirigé vers une page de connexion,
  • pour poursuivre sans vous connecter, merci de cliquer directement sur la leçon dans le menu.