Chapitre 5 — Transport des gaz · Topic 2 · Leçon 2.3
L’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 n’est pas fixe : elle est modulée par plusieurs facteurs (pH, PCO2, température, 2,3-DPG) qui déplacent la courbe de dissociation. C’est l’effet Bohr et ses corollaires. Ces déplacements sont cruciaux : ils permettent à l’Hb de libérer davantage d’O2 exactement là où il en faut (tissus actifs, muscles à l’effort).
🎯 Objectifs pédagogiques
- Décrire l’effet Bohr (pH, CO2, température) ;
- Comprendre le rôle du 2,3-DPG ;
- Interpréter un déplacement à droite ou à gauche de la courbe ;
- Situer l’HbF (affinité augmentée) et l’altitude (2,3-DPG augmenté).
🧭 Plan de la leçon
- L’effet Bohr : pH, CO2, température
- Le rôle du 2,3-DPG
- Cas particuliers : HbF, altitude, monoxyde de carbone
1. L’effet Bohr : pH, CO2, température
L’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 diminue quand :
- Le pH baisse (acidose) ;
- La PCO2 augmente ;
- La température augmente ;
- Le 2,3-DPG augmente (voir §2).
Ces conditions déplacent la courbe de dissociation vers la droite (↑ P50) → à même PO2, la SaO2 est plus basse → l’Hb libère plus d’O2.
L’effet Bohr désigne spécifiquement la modulation de l’affinité Hb-O2 par le pH (et donc indirectement le CO2, qui influence le pH). Nommé d’après Christian Bohr (1904, père du physicien Niels Bohr).
Mécanisme moléculaire : les protons H+ se fixent sur des sites spécifiques de l’Hb, stabilisant sa forme T (basse affinité) et favorisant la libération d’O2. Inversement, dans les poumons, un pH plus élevé libère les H+, stabilise la forme R (haute affinité) et favorise la fixation d’O2.
Un tissu actif (muscle à l’effort) produit du CO2, des H+ (acide lactique), et se réchauffe. Ces trois signaux déplacent localement la courbe vers la droite : l’Hb qui y arrive va libérer beaucoup plus d’O2 que dans un tissu au repos. C’est un mécanisme d’auto-adaptation locale : la Hb « détecte » où l’O2 est le plus nécessaire.
Inversement, dans les poumons, la PCO2 chute (élimination), le pH monte, la température est neutre → courbe déplacée à gauche, l’Hb fixe efficacement l’O2.
2. Le rôle du 2,3-DPG
Le 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) est un métabolite produit dans les globules rouges (dérivé de la glycolyse anaérobie). Il se fixe sur l’hémoglobine (dans la cavité centrale du tétramère) et diminue son affinité pour l’O2.
Le 2,3-DPG est augmenté dans plusieurs situations d’hypoxie chronique :
- Altitude (adaptation en quelques jours) ;
- Anémie chronique ;
- Insuffisance respiratoire chronique ;
- Effort physique répété.
Effet : courbe déplacée à droite → l’Hb libère plus d’O2 aux tissus, compensant partiellement le déficit d’apport. C’est un mécanisme adaptatif long terme.
| Facteur | Déplacement de la courbe | Affinité Hb-O2 | Effet |
|---|---|---|---|
| ↑ pH (alcalose) | Gauche | ↑ | Fixation facilitée (poumons) |
| ↓ pH (acidose) | Droite | ↓ | Libération facilitée (tissus) |
| ↓ PCO2 | Gauche | ↑ | Fixation (poumons) |
| ↑ PCO2 | Droite | ↓ | Libération (tissus) |
| ↑ température | Droite | ↓ | Libération (tissus actifs, fièvre) |
| ↑ 2,3-DPG | Droite | ↓ | Libération (altitude, anémie chronique) |
3. Cas particuliers : HbF, altitude, monoxyde de carbone
Hémoglobine fœtale (HbF)
La HbF (2α2γ) a une affinité pour l’O2 plus élevée que l’HbA. Sa courbe est déplacée vers la gauche (P50 ≈ 20 mmHg au lieu de 27). Raison mécanistique : les chaînes γ se lient moins bien au 2,3-DPG que les chaînes β. Résultat : à même PO2, l’HbF fixe plus d’O2 que l’HbA. Ce mécanisme permet au fœtus de capter efficacement l’O2 du sang maternel malgré une PO2 ombilicale basse (~30 mmHg).
Adaptation à l’altitude
En altitude, la PaO2 chute. L’organisme s’adapte en :
- Hyperventilation (chémoréflexe carotidien) — immédiate ;
- ↑ 2,3-DPG (courbe à droite, libération facilitée aux tissus) — quelques jours ;
- ↑ EPO → polyglobulie (↑ Hb, ↑ CaO2) — semaines (voir Topic 3).
Le CO se lie à l’hémoglobine 240 fois plus fortement que l’O2, formant la carboxyhémoglobine (HbCO). Deux conséquences :
- Compétition : le CO bloque les sites de fixation de l’O2 → baisse du CaO2.
- Déplacement à gauche de la courbe de dissociation : sur les sites restants, l’affinité Hb-O2 est augmentée → l’O2 déjà fixé est mal libéré aux tissus.
Résultat : hypoxie tissulaire majeure, même si la PaO2 reste normale et si la SaO2 (mesurée par saturomètre standard) paraît satisfaisante (le CO trompe l’appareil, il faut un CO-oxymètre). Le traitement est l’oxygénothérapie (normobare ou hyperbare, voir Leçon 2.1).
🧠 À retenir absolument
- Effet Bohr : pH ↓, PCO2 ↑, T ↑, 2,3-DPG ↑ → courbe déplacée à droite → Hb libère plus d’O2 (tissus actifs).
- Courbe à gauche (pH ↑, PCO2 ↓, T ↓, 2,3-DPG ↓) → Hb fixe mieux l’O2 (poumons).
- 2,3-DPG augmenté en altitude, anémie chronique, effort = adaptation à long terme.
- HbF : affinité augmentée (P50 ~20), courbe à gauche → capte O2 maternel malgré basse PO2.
- CO : fixation Hb 240 × > O2, forme HbCO, déplace la courbe à gauche → hypoxie tissulaire majeure (HbCO trompe le saturomètre).
❓ Questions fréquentes
Pourquoi la courbe se déplace-t-elle vers la droite dans les tissus actifs ?
Parce que les tissus actifs produisent trois signaux qui diminuent l’affinité de l’Hb pour l’O₂ : du CO₂ (acide respiratoire), des H⁺ (acide lactique via glycolyse anaérobie) et de la chaleur (métabolisme). Ces trois facteurs déplacent la courbe vers la droite : à même PO₂ tissulaire, la Hb libère plus d’O₂. C’est un mécanisme auto-adaptatif remarquable : plus le tissu travaille, plus il reçoit d’O₂.
Comment le 2,3-DPG s’accumule-t-il en altitude ?
En altitude, l’hypoxie stimule la glycolyse dans les globules rouges. La voie de Rapoport-Luebering, dérivée de la glycolyse, produit du 2,3-DPG. En quelques jours, sa concentration monte, l’affinité Hb-O₂ baisse (courbe à droite), et l’O₂ est mieux libéré aux tissus. C’est une adaptation intermédiaire, plus lente que l’hyperventilation mais plus rapide que la polyglobulie.
Pourquoi l’HbF a-t-elle une plus grande affinité pour l’O₂ ?
Parce que les chaînes γ de l’HbF se lient moins bien au 2,3-DPG que les chaînes β de l’HbA. Or le 2,3-DPG diminue l’affinité Hb-O₂. Moins de 2,3-DPG fixé signifie plus d’affinité pour l’O₂. Cela permet au fœtus de « voler » l’O₂ au sang maternel malgré une PO₂ ombilicale basse (~30 mmHg). Après la naissance, l’HbF est progressivement remplacée par l’HbA (transition sur ~6 mois).
Pourquoi le CO est-il si toxique ?
Double effet : d’abord, le CO se fixe sur l’Hb avec une affinité 240 fois supérieure à celle de l’O₂. Il bloque donc les sites de transport, réduisant le CaO₂. Ensuite, sur les sites restants d’Hb, il augmente l’affinité pour l’O₂ (déplacement à gauche) — l’O₂ fixé n’est pas libéré aux tissus. Résultat : hypoxie tissulaire majeure, même avec une PaO₂ normale. Le saturomètre standard mesure indistinctement HbCO + HbO₂ et donne une SpO₂ faussement rassurante.
🚀 Pour aller plus loin
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.