Chapitre 4 — La structure des protéines · Topic 1 : Les acides aminés et les forces · Leçon 1.4
On connaît les acides aminés et leurs pKa ; il reste à les faire vivre dans une cellule. À pH physiologique (≈ 7), quelles fonctions sont chargées, et dans quel sens ? Cette dernière leçon du topic répond à cette question, puis aborde deux propriétés très tombables : les acides aminés essentiels (ceux que ton corps ne sait pas fabriquer) et le dosage des protéines dans l’ultraviolet.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- prévoir l’état de charge des fonctions du carbone α à pH 7 ;
- dire si un acide aminé ionisable est chargé + ou − à pH 7 ;
- expliquer le rôle particulier de l’histidine ;
- citer les acides aminés essentiels et définir cette notion ;
- expliquer le dosage UV des protéines.
🧭 Plan de la leçon
- L’état d’ionisation à pH physiologique
- Le cas particulier de l’histidine
- Les acides aminés essentiels
- Le dosage des protéines dans l’UV
1. L’état d’ionisation à pH physiologique
Tout repose sur le réflexe de la leçon 1.1 : on compare le pH du milieu (≈ 7) au pKa de chaque fonction. pH > pKa → déprotonée ; pH < pKa → protonée.
Les fonctions du carbone α (communes à tous)
- la fonction carboxylique du Cα a un pKa ≈ 4 (donc < 7) ⇒ elle est déprotonée : −COO⁻ ;
- la fonction amine du Cα a un pKa ≈ 10 (donc > 7) ⇒ elle est protonée : −NH₃⁺.
Les chaînes latérales ionisables
- Acides (Asp, Glu) : pKa ≈ 3,9 et 4,1, donc < 7 ⇒ chaîne latérale déprotonée (−COO⁻) ⇒ charge négative à pH 7 ;
- Basiques Lys et Arg : pKa ≈ 10,5 et 12,5, donc > 7 ⇒ chaîne latérale protonée ⇒ charge positive à pH 7.
Ce sont donc ces acides aminés qui apportent l’essentiel des charges (négatives ou positives) à la protéine.
À pH 7 : Cα-COOH → COO⁻ et Cα-NH₂ → NH₃⁺. Asp / Glu = chargés négativement ; Lys / Arg = chargés positivement. La méthode est toujours la même : comparer pH et pKa.
2. Le cas particulier de l’histidine
L’histidine a un pKa ≈ 6, c’est-à-dire très proche du pH physiologique des cellules. Conséquence remarquable : à pH 7, sa chaîne latérale est plutôt déprotonée, mais une petite variation de pH suffit à la faire basculer entre forme protonée et déprotonée.
C’est précisément ce qui rend l’histidine si utile dans les protéines : en gagnant ou perdant facilement un proton dans la gamme des pH biologiques, elle permet de réguler l’activité de nombreuses enzymes grâce à ces variations de charge.
Si l’on te demande « quel acide aminé change de charge autour du pH physiologique ? », la réponse est l’histidine (pKa ≈ 6). C’est le seul dont la chaîne latérale ionisable a un pKa aussi proche de 7.
3. Les acides aminés essentiels
Un acide aminé essentiel est un acide aminé que l’organisme humain ne sait pas synthétiser : il doit donc être apporté par l’alimentation. (À l’inverse, les 20 acides aminés peuvent tous, en principe, être apportés par l’alimentation.)
On compte 9 acides aminés essentiels chez l’Homme :
| Les 9 acides aminés essentiels |
|---|
| Valine |
| Leucine |
| Isoleucine |
| Méthionine |
| Phénylalanine |
| Tryptophane |
| Thréonine |
| Histidine |
| Lysine |
Un moyen classique (en anglais) pour retenir les 9 essentiels : « PVT TIM HaLL » → Phénylalanine, Valine, Thréonine, Tryptophane, Isoleucine, Méthionine, Histidine, Leucine, Lysine. Neuf lettres, neuf acides aminés.
C’est le biochimiste américain William Cumming Rose qui a établi la notion d’acides aminés essentiels dans les années 1930-1940, en identifiant notamment la thréonine (1935), le dernier des acides aminés à avoir été découvert. Ses travaux sur les besoins nutritionnels restent la base des recommandations en acides aminés.
4. Le dosage des protéines dans l’UV
Comment mesurer la quantité de protéines dans une solution ? On exploite une propriété des acides aminés à chaîne latérale aromatique :
- à cycle phényl : la phénylalanine et la tyrosine ;
- à groupe indole : le tryptophane.
Ces cycles aromatiques contiennent des électrons π délocalisés qui absorbent fortement dans l’ultraviolet. En pratique, on mesure l’absorbance des protéines vers 280 nm (longueur d’onde où dominent le tryptophane et la tyrosine) : plus il y a de protéines, plus l’absorbance est élevée.
L’histidine n’absorbe pas dans l’UV et ne participe donc pas au dosage : malgré son cycle imidazole, elle n’est pas « aromatique » au sens du biologiste. Les acides aminés du dosage UV sont Phe, Tyr et Trp.
Le dosage UV des protéines repose sur les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr, Trp) dont les électrons π absorbent l’UV (pic vers 280 nm). En pratique, Trp et Tyr sont les principaux contributeurs.
🧠 À retenir absolument
- À pH 7 : Cα-COOH → COO⁻ (pKa ≈ 4) ; Cα-NH₂ → NH₃⁺ (pKa ≈ 10).
- Asp / Glu → charge négative ; Lys / Arg → charge positive à pH 7.
- Histidine (pKa ≈ 6) : seul acide aminé qui change de charge autour du pH physiologique.
- 9 acides aminés essentiels (« PVT TIM HaLL ») : non synthétisés par l’Homme, apportés par l’alimentation.
- Dosage UV : acides aminés aromatiques Phe, Tyr, Trp (électrons π, pic vers 280 nm).
❓ Questions fréquentes
À pH physiologique, sous quelle forme sont les fonctions acide et amine du carbone α ?
La fonction carboxylique (pKa ≈ 4, donc inférieur à 7) est déprotonée : −COO⁻. La fonction amine (pKa ≈ 10, donc supérieur à 7) est protonée : −NH₃⁺. On le déduit en comparant le pH du milieu au pKa de chaque fonction.
Quels acides aminés sont chargés positivement et lesquels négativement à pH 7 ?
À pH 7, l’acide aspartique et l’acide glutamique portent une charge négative (chaîne latérale −COO⁻). La lysine et l’arginine portent une charge positive (chaîne latérale protonée). L’histidine, de pKa ≈ 6, est plutôt déprotonée mais peut basculer selon le pH.
Pourquoi l’histidine joue-t-elle un rôle particulier ?
Parce que son pKa (≈ 6) est très proche du pH physiologique. Sa chaîne latérale peut donc passer facilement de la forme protonée à la forme déprotonée selon de petites variations de pH, ce qui permet de réguler l’activité de nombreuses enzymes par ces changements de charge.
Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel ?
C’est un acide aminé que l’organisme humain ne sait pas synthétiser et qui doit donc être apporté par l’alimentation. Il y en a neuf chez l’Homme : valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, tryptophane, thréonine, histidine et lysine.
Comment dose-t-on les protéines dans l’ultraviolet ?
On exploite les acides aminés à chaîne latérale aromatique (phénylalanine, tyrosine, tryptophane). Leurs cycles contiennent des électrons π délocalisés qui absorbent fortement l’UV, avec un pic vers 280 nm dû surtout au tryptophane et à la tyrosine : l’absorbance mesurée reflète la quantité de protéines.
🚀 Pour aller plus loin
Le topic sur les acides aminés est bouclé. La suite assemble ces briques en une chaîne.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.