Chapitre 4 — La structure des protéines · Topic 1 : Les acides aminés et les forces · Leçon 1.3
On sait maintenant qu’un acide aminé se résume à un squelette commun plus une chaîne latérale R. Tout l’enjeu de cette leçon est de ranger les 20 acides aminés selon la nature de cette chaîne latérale. Bonne nouvelle : au concours, il ne faut pas savoir les dessiner ni connaître le code à une lettre — mais il faut connaître leurs caractéristiques et savoir dans quelle classe ils tombent. C’est exactement ce qu’on va construire.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- énoncer les 3 grandes classes d’acides aminés ;
- classer les acides aminés apolaires (aliphatiques et aromatiques) ;
- repérer les polaires neutres (alcool, soufré, amide) ;
- distinguer les polaires ionisables acides et basiques, avec leurs pKa ;
- retenir les cas particuliers : proline, cystéine / pont disulfure, phosphorylation.
🧭 Plan de la leçon
- Les 3 grandes classes
- Les acides aminés apolaires
- Les acides aminés polaires neutres
- Les acides aminés polaires ionisables
1. Les 3 grandes classes
Les 20 acides aminés naturels se répartissent en trois grandes classes, selon la nature de leur chaîne latérale :
- apolaires — chaîne latérale hydrophobe, incapable de former des liaisons hydrogène ; on les retrouve généralement au cœur des protéines ou au contact de la bicouche lipidique ;
- polaires neutres — chaîne latérale polaire mais non ionisable, capable de former des liaisons hydrogène ;
- polaires ionisables — chaîne latérale portant une fonction ionisable (acide ou basique), donc porteuse d’une charge selon le pH.
Tu n’as pas à savoir dessiner un acide aminé, ni à connaître le code à une lettre. En revanche, tu dois savoir à quelle classe appartient chaque acide aminé et quelles propriétés en découlent (hydrophobe ou polaire, chargé ou non, capacité à faire des liaisons hydrogène…).
2. Les acides aminés apolaires
Leur chaîne latérale ne peut pas créer de liaison hydrogène (pas de délocalisation de charges). On distingue les chaînes aliphatiques (hydrocarbonées) et aromatiques.
Chaîne latérale aliphatique
| Acide aminé | Caractéristique à retenir |
|---|---|
| Glycine (Gly) | Le plus petit résidu (R = H) ; carbone α non asymétrique |
| Alanine (Ala) | Petite chaîne (−CH₃) |
| Valine (Val) | Chaîne de plus en plus carbonée et ramifiée |
| Leucine (Leu) | |
| Isoleucine (Ile) | |
| Méthionine (Met) | Contient un atome de soufre |
| Proline (Pro) | Chaîne latérale cyclisée (non aromatique) — cas particulier, voir ci-dessous |
La proline a une chaîne latérale cyclisée, reliée à la fois au carbone α et à l’azote de la fonction amine. Conséquence : elle perd un degré de mobilité et limite la rotation de la chaîne, en lui imposant des contraintes d’angulation. C’est pour cela qu’on la dit « casseuse » de structures régulières (on y reviendra avec les hélices α et feuillets β).
Chaîne latérale aromatique
| Acide aminé | Caractéristique à retenir |
|---|---|
| Phénylalanine (Phe) | Cycle benzène |
| Tryptophane (Trp) | Noyau indole |
Apolaires aliphatiques : Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro ; apolaires aromatiques : Phe, Trp. À retenir absolument : Met contient du soufre, et Pro impose des contraintes d’angulation.
3. Les acides aminés polaires neutres
Leur chaîne latérale n’est pas ionisable, mais elle est rendue polaire par certains groupements (hydroxyle, soufré, amide) qui lui permettent de former des liaisons hydrogène.
| Sous-groupe | Acides aminés | Point à retenir |
|---|---|---|
| Fonction alcool (hydroxyle −OH) | Sérine (Ser), Thréonine (Thr), Tyrosine (Tyr) | Le −OH peut fixer un phosphate ⇒ substrats de phosphorylation |
| Fonction soufrée (thiol −SH) | Cystéine (Cys) | Forme des ponts disulfure (voir ci-dessous) |
| Fonction amide | Asparagine (Asn), Glutamine (Gln) | Asn est la cible de la N-glycosylation |
À noter sur la tyrosine : elle porte une fonction phénol (un cycle aromatique + un hydroxyle). On la classe ici parmi les polaires neutres (à cause de son −OH), mais on se souviendra qu’elle est aussi aromatique — ce sera important pour le dosage des protéines (leçon 1.4).
La phosphorylation de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine est l’un des modes de régulation les plus fréquents du vivant (régulation dite covalente). Des enzymes appelées kinases transfèrent un groupement phosphate depuis l’ATP vers le −OH de l’acide aminé. Cet ajout apporte une charge négative et modifie l’état d’ionisation — donc souvent l’activité — de la protéine.
Cas particulier — la cystéine et le pont disulfure. Le groupement thiol (−SH) de deux cystéines peut s’oxyder pour former un pont disulfure (−S−S−) : c’est une liaison covalente réversible.
- elle se forme en milieu oxydant entre deux cystéines (proches ou éloignées dans la séquence) ;
- elle peut être intracaténaire (au sein d’un même peptide) ou intercaténaire (entre deux peptides) ;
- elle est rompue par un agent réducteur, comme le β-mercaptoéthanol.
4. Les acides aminés polaires ionisables
Leur chaîne latérale porte une fonction ionisable supplémentaire — soit acide, soit basique — qui leur confère une charge dépendant du pH. C’est cette classe qui détermine en grande partie la charge globale d’une protéine.
À fonction acide
| Acide aminé | Fonction | pKa de la chaîne latérale |
|---|---|---|
| Acide aspartique (Asp) | Carboxylique supplémentaire | ≈ 3,9 |
| Acide glutamique (Glu) | Carboxylique supplémentaire | ≈ 4,1 |
À fonction basique
| Acide aminé | Fonction | pKa de la chaîne latérale |
|---|---|---|
| Histidine (His) | Hétérocycle imidazole | ≈ 6 |
| Lysine (Lys) | Amine terminale | ≈ 10,5 |
| Arginine (Arg) | Fonction guanidinium | ≈ 12,5 |
L’imidazole de l’histidine a un certain caractère aromatique pour le chimiste, mais il n’absorbe pas dans l’UV. Pour le biologiste, l’histidine n’est donc pas comptée parmi les acides aminés aromatiques (seuls Phe, Tyr et Trp le sont). Autre point clé : avec un pKa ≈ 6, l’histidine est le seul acide aminé dont la chaîne latérale change de charge autour du pH physiologique — d’où son rôle dans de nombreuses enzymes.
Ionisables acides : Asp (≈ 3,9) et Glu (≈ 4,1). Ionisables basiques : His (≈ 6), Lys (≈ 10,5), Arg (≈ 12,5). Ces 5 acides aminés portent la charge des protéines (on prévoira leur état à pH 7 en leçon 1.4).
🧠 À retenir absolument
- 3 classes selon la chaîne latérale : apolaires, polaires neutres, polaires ionisables.
- Apolaires : aliphatiques (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro) + aromatiques (Phe, Trp). Met = soufre ; Pro = contraintes d’angulation.
- Polaires neutres : alcool (Ser, Thr, Tyr → phosphorylables), soufré (Cys → pont disulfure), amide (Asn → N-glycosylation, Gln).
- Polaires ionisables acides : Asp (≈ 3,9), Glu (≈ 4,1). Basiques : His (≈ 6), Lys (≈ 10,5), Arg (≈ 12,5).
- Pont disulfure (Cys–Cys) = liaison covalente réversible (oxydation ↔ réduction par β-mercaptoéthanol).
❓ Questions fréquentes
Quelles sont les trois grandes classes d’acides aminés ?
Les apolaires (chaîne latérale hydrophobe, sans liaison hydrogène), les polaires neutres (polaires mais non ionisables, capables de liaisons hydrogène) et les polaires ionisables (chaîne latérale acide ou basique, porteuse d’une charge selon le pH). Le critère de classement est toujours la nature de la chaîne latérale.
Quels acides aminés sont aromatiques ?
Pour le biologiste : la phénylalanine (cycle benzène), la tyrosine (phénol) et le tryptophane (noyau indole). L’histidine possède un cycle imidazole d’allure aromatique pour le chimiste, mais comme il n’absorbe pas dans l’UV, on ne la classe pas parmi les acides aminés aromatiques.
Pourquoi la proline est-elle un acide aminé particulier ?
Parce que sa chaîne latérale est cyclisée et reliée à la fois au carbone α et à l’azote de la fonction amine. Elle perd ainsi de la mobilité et impose des contraintes d’angulation à la chaîne polypeptidique, ce qui limite la rotation et perturbe les structures secondaires régulières.
Qu’est-ce qu’un pont disulfure ?
C’est une liaison covalente (−S−S−) qui se forme par oxydation entre les groupements thiol (−SH) de deux cystéines. Elle peut être intracaténaire (dans un même peptide) ou intercaténaire (entre deux peptides), et elle est réversible : un agent réducteur comme le β-mercaptoéthanol la rompt.
Quels acides aminés peuvent être phosphorylés ?
Ceux qui portent une fonction alcool (hydroxyle) sur leur chaîne latérale : la sérine, la thréonine et la tyrosine. Des kinases y transfèrent un phosphate depuis l’ATP, ce qui apporte une charge négative et constitue un mode de régulation covalente très fréquent.
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Les briques sont classées ; voyons maintenant comment elles se comportent à l’intérieur d’une cellule.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.