Chapitre 6 — L’hémoglobine et le transport de l’oxygène · Topic 2 : Allostérie et régulation · Leçon 2.2
L’hémoglobine ne se contente pas de transporter l’oxygène : elle ajuste en permanence son affinité pour le libérer pile où il faut. Trois leviers physiologiques permettent ce réglage : l’effet Bohr (pH et CO₂), le 2,3-DPG, et la composition des chaînes (HbF fœtale). Tous agissent en déplaçant l’équilibre entre les états T et R vus à la leçon précédente.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- expliquer l’effet Bohr (pH et CO₂) ;
- relier la contraction musculaire à la libération d’O₂ ;
- décrire le rôle du 2,3-DPG sur la courbe de saturation ;
- comparer HbA et HbF et leur affinité pour l’O₂.
🧭 Plan de la leçon
- L’effet Bohr (pH et CO₂)
- La contraction musculaire
- Le 2,3-DPG
- HbA et HbF
1. L’effet Bohr (pH et CO₂)
L’effet Bohr décrit la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’O₂ lorsque le pH baisse (↘ pH) ou que la pression en CO₂ augmente (↗ pCO₂).
Concrètement, à une même pO₂ mais avec un pH plus bas :
- l’Hb libère davantage d’O₂ ;
- cet O₂ non lié diffuse hors du globule rouge et est cédé au tissu ;
- la p50 augmente (elle passe d’environ 20 à 25-30 mm Hg) — signe d’une affinité plus faible.
Une hausse de la pCO₂ produit le même effet (diminution de l’affinité).
Pourquoi le pH bas et le CO₂ diminuent-ils l’affinité ? Parce qu’ils stabilisent l’état T (désoxyhémoglobine, faible affinité), vu à la leçon 2.1. Logique physiologique : là où les tissus consomment de l’O₂ et produisent du CO₂ et des H⁺, l’Hb relâche justement plus d’oxygène.
2. La contraction musculaire
Le muscle en activité est l’illustration parfaite de l’effet Bohr. En travaillant, il :
- produit de l’acide lactique → le pH diminue ;
- produit du CO₂ → la pCO₂ augmente.
Résultat : l’affinité de l’Hb pour l’O₂ diminue localement, ce qui libère l’oxygène nécessaire au muscle pour produire de l’énergie en aérobie (et pas seulement par la glycolyse anaérobie).
3. Le 2,3-DPG
Le 2,3-diphosphoglycérate (DPG) est un intermédiaire de la glycolyse. Il est présent dans les hématies (globules rouges) à une concentration importante — environ 2 mM, la même que celle de l’hémoglobine.
| Situation | Forme de la courbe | Conséquence |
|---|---|---|
| Sans DPG (Hb purifiée, débarrassée du DPG) | Hyperbole | Perte de la coopérativité ; comportement proche de la myoglobine, p50 très faible (forte affinité) |
| Avec DPG | Sigmoïde | Retour de la coopérativité ; affinité diminuée |
Le DPG est donc indispensable à la coopérativité physiologique de l’hémoglobine : en bloquant l’Hb en état T (il se loge entre les 4 sous-unités, cf. leçon 2.1), il abaisse l’affinité et favorise la libération de l’O₂ dans les tissus.
Effet Bohr : ↘ pH ou ↗ CO₂ ⇒ ↘ affinité ⇒ libération d’O₂ (p50 ↑, état T favorisé). DPG : ↘ affinité, restaure la sigmoïde ; sans lui, la courbe devient hyperbolique (forte affinité).
4. HbA et HbF
La composition des chaînes de globine module aussi l’affinité. On compare l’hémoglobine adulte et l’hémoglobine fœtale :
| HbA (adulte) | HbF (fœtale) | |
|---|---|---|
| Composition | α₂β₂ | α₂γ₂ |
| p50 | ≈ 26 mm Hg | ≈ 20 mm Hg |
| Affinité pour l’O₂ | Plus faible | Plus forte (p50 plus basse) |
L’HbF a une affinité plus grande pour l’O₂ que l’HbA maternelle. La raison : la chaîne γ de l’HbF a une plus faible affinité pour le DPG que la chaîne β de l’HbA — or moins de DPG fixé = moins de stabilisation de l’état T = affinité plus élevée.
L’intérêt est vital : au niveau du placenta, cette différence d’affinité permet le transfert de l’oxygène de la mère vers le fœtus (quand l’HbA maternelle désature, l’HbF fœtale, plus avide, capte l’O₂).
L’effet Bohr porte le nom du physiologiste danois Christian Bohr, qui le décrivit en 1904 avec Karl Hasselbalch et August Krogh. Christian Bohr était aussi le père du célèbre physicien Niels Bohr ! Un siècle plus tard, ce mécanisme reste central pour comprendre comment notre sang adapte la délivrance d’oxygène à l’activité des tissus.
Garde la logique en tête : tout ce qui signale un tissu actif (↘ pH, ↗ CO₂, présence de DPG) diminue l’affinité de l’Hb et libère l’O₂. À l’inverse, l’HbF fœtale a une affinité plus forte (pour « voler » l’O₂ à la mère).
🧠 À retenir absolument
- Effet Bohr : ↘ pH ou ↗ pCO₂ ⇒ ↘ affinité de l’Hb pour l’O₂ ⇒ libération d’O₂ (p50 augmente, ≈ 20 → 25-30 mm Hg).
- Muscle en activité : acide lactique (↘ pH) + CO₂ (↗ pCO₂) ⇒ libération d’O₂ au muscle.
- 2,3-DPG : intermédiaire de la glycolyse, ≈ 2 mM dans les hématies ; ↘ affinité, restaure la sigmoïde (sans lui : hyperbole, forte affinité).
- HbF (α₂γ₂) a une affinité plus forte que HbA (α₂β₂) : p50 ≈ 20 vs 26 mm Hg.
- Cause : la chaîne γ fixe moins le DPG ⇒ transfert d’O₂ mère → fœtus au placenta.
❓ Questions fréquentes
Qu’est-ce que l’effet Bohr ?
C’est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène quand le pH baisse ou que la pCO₂ augmente. À une même pO₂, l’hémoglobine libère alors davantage d’oxygène, qui est cédé aux tissus. Sa p50 augmente (de 20 à 25-30 mm Hg). Le pH bas et le CO₂ agissent en stabilisant l’état T.
Pourquoi le muscle en activité reçoit-il plus d’oxygène ?
Parce qu’il produit de l’acide lactique (qui abaisse le pH) et du CO₂ (qui augmente la pCO₂). Ces deux signaux diminuent localement l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (effet Bohr), ce qui libère l’oxygène là où le muscle en a besoin pour produire de l’énergie en aérobie.
Quel est le rôle du 2,3-DPG ?
Le 2,3-DPG, intermédiaire de la glycolyse présent dans les globules rouges, diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène en la bloquant en état T. Il est indispensable à la coopérativité physiologique : sans DPG, la courbe de l’hémoglobine devient hyperbolique (très forte affinité, comme la myoglobine) ; avec DPG, elle est sigmoïde.
Pourquoi l’HbF a-t-elle une affinité plus forte que l’HbA ?
Parce que l’hémoglobine fœtale (α₂γ₂) contient des chaînes γ qui fixent moins bien le 2,3-DPG que les chaînes β de l’HbA. Comme le DPG diminue l’affinité, moins de DPG fixé signifie une affinité plus élevée : la p50 de l’HbF (≈ 20 mm Hg) est plus basse que celle de l’HbA (≈ 26 mm Hg).
Pourquoi cette différence est-elle utile pour le fœtus ?
Au niveau du placenta, l’HbF fœtale, plus avide d’oxygène, capte l’oxygène que l’HbA maternelle relâche en désaturant. Cette différence d’affinité assure donc le transfert de l’oxygène de la mère vers le fœtus.
🚀 Pour aller plus loin
L’hémoglobine normale réglée au cordeau ; voyons maintenant ce qui arrive quand elle est défaillante.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.