Chapitre 6 — L’hémoglobine et le transport de l’oxygène · Topic 1 : Structure et fixation · Leçon 1.1
Deux protéines savent fixer l’oxygène chez les vertébrés : la myoglobine, qui le stocke dans le muscle, et l’hémoglobine, qui le transporte dans le sang. Toutes deux reposent sur un même cœur chimique : l’hème et son atome de fer. Cette leçon décrit ces structures — la clé pour comprendre, ensuite, comment l’oxygène se fixe et se libère.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- comparer myoglobine et hémoglobine (rôle, structure) ;
- définir l’hème comme groupement prosthétique ;
- expliquer le rôle du fer ferreux (Fe²⁺) et ses liaisons de coordination ;
- situer les histidines proximale (F8) et distale (E7) ;
- distinguer Fe²⁺ (actif) et Fe³⁺ (inactif).
🧭 Plan de la leçon
- Deux protéines pour l’oxygène
- L’hème, un groupement prosthétique
- Le fer et les histidines
1. Deux protéines pour l’oxygène
L’oxygène est à la base de la production d’énergie : en aérobie (avec la chaîne respiratoire), une molécule de glucose fournit environ 18 fois plus d’énergie qu’en anaérobie. Encore faut-il acheminer cet oxygène — d’où ces deux protéines.
Elles partagent le même principe (un hème par chaîne), mais diffèrent par leur organisation.
| Myoglobine | Hémoglobine (Hb) | |
|---|---|---|
| Rôle | Stockage de l’O₂ (muscle) | Transport de l’O₂ (poumon → tissus) |
| Affinité pour l’O₂ | Forte | Modulable |
| Structure | Monomérique : 1 chaîne de globine (structure tertiaire) | Multimérique : tétramère (structure quaternaire) ; protéine allostérique |
| Composition | Globulaire, 153 résidus, compacte, riche en hélices α ; 1 hème | 4 sous-unités identiques 2 à 2 ; 4 hèmes (1 par sous-unité) |
L’hémoglobine adulte (HbA) est un tétramère α₂β₂ : 2 chaînes α + 2 chaînes β, reliées par des interactions non covalentes. Chacune de ses 4 sous-unités a une structure proche de la myoglobine. (On verra l’HbF fœtale au Topic 2.)
Myoglobine = stockage, monomère (tertiaire), 1 hème, forte affinité. Hémoglobine = transport, tétramère (quaternaire, α₂β₂), 4 hèmes, affinité modulable et allostérique.
2. L’hème, un groupement prosthétique
L’hème est indispensable à la liaison de l’oxygène : chaque hème fixe une molécule d’O₂ (d’où 1 O₂ pour la myoglobine, jusqu’à 4 O₂ pour l’hémoglobine).
C’est une molécule non peptidique, appelée groupement prosthétique : un groupement non protéique mais indispensable à la fonction de la protéine.
Une protéine privée de son groupement prosthétique s’appelle une apoprotéine. Sans son hème, la (myo)globine est une apoprotéine : elle ne peut plus fixer l’oxygène.
Chimiquement, l’hème est une protoporphyrine IX contenant un atome de fer. Sa brique de base est le cycle pyrrole : l’hème est un tétrapyrrole (quatre cycles pyrrole) qui enserre le fer. C’est une molécule plane et polaire.
3. Le fer et les histidines
Le fer est l’acteur central de la fixation de l’oxygène. Il existe sous deux formes :
| Forme du fer | État | Fixation de l’O₂ |
|---|---|---|
| Fer ferreux Fe²⁺ (réduit) | ACTIVE | Permet la fixation de l’oxygène |
| Fer ferrique Fe³⁺ (oxydé) | INACTIVE | Ne fixe pas l’oxygène |
La forme active Fe²⁺ dispose de 6 liaisons de coordination (une liaison de coordination est une liaison covalente où les deux électrons proviennent du même atome) :
- 4 liaisons avec les 4 azotes de l’hème (les sommets du tétrapyrrole) ;
- 1 liaison directe avec l’azote de l’histidine proximale (F8) de la chaîne protéique ;
- la 6ᵉ position, du côté de l’histidine distale (E7), accueille l’oxygène dans un environnement favorable.
Sous forme Fe³⁺, il ne reste que 5 liaisons de coordination possibles : la molécule est inactive.
Un détail élégant : la fixation de l’O₂ déplace le Fe²⁺ par rapport au plan de l’hème, ce qui attire avec lui l’histidine proximale — et donc toute la chaîne. Ce minuscule mouvement est le point de départ de la coopérativité (Topic 2).
C’est le chimiste allemand Felix Hoppe-Seyler qui, vers 1862-1864, obtint l’hémoglobine sous forme cristalline, confirma qu’elle contenait du fer, lui donna son nom et décrivit son union « lâche » avec l’oxygène — l’oxyhémoglobine. L’hémoglobine fut ainsi l’une des toutes premières protéines véritablement caractérisées de l’histoire.
Seul le fer ferreux Fe²⁺ (réduit) fixe l’oxygène. Le fer ferrique Fe³⁺ (oxydé) est inactif. Mémo de nomenclature : ferromyoglobine / ferrohémoglobine = Fe²⁺ (actif) ; ferrimyoglobine / ferrihémoglobine = Fe³⁺ (inactif).
Hème = tétrapyrrole + fer (groupement prosthétique). Seul le Fe²⁺ fixe l’O₂. Fe²⁺ = 6 liaisons de coordination : 4 avec l’hème + 1 avec l’histidine proximale (F8) + 1 pour l’O₂ (côté histidine distale E7).
🧠 À retenir absolument
- Myoglobine : stockage, monomère (tertiaire), 1 hème, forte affinité. Hémoglobine : transport, tétramère (quaternaire, HbA = α₂β₂), 4 hèmes, allostérique.
- Chaque sous-unité de l’Hb ressemble à la myoglobine ; les sous-unités sont liées par des interactions non covalentes.
- Hème = groupement prosthétique (non peptidique, indispensable) = protoporphyrine IX + fer ; tétrapyrrole plan et polaire. Sans hème : apoprotéine.
- Seul le fer ferreux Fe²⁺ (réduit) fixe l’O₂ ; le Fe³⁺ (oxydé) est inactif.
- Fe²⁺ = 6 liaisons de coordination : 4 (hème) + 1 (histidine proximale F8) + 1 (O₂, côté histidine distale E7).
❓ Questions fréquentes
Quelle est la différence entre myoglobine et hémoglobine ?
La myoglobine stocke l’oxygène dans le muscle : c’est une protéine monomérique (une seule chaîne, structure tertiaire) à un hème, de forte affinité. L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang : c’est un tétramère (structure quaternaire, HbA = α₂β₂) à quatre hèmes, allostérique, dont l’affinité est modulable. Chaque sous-unité de l’hémoglobine ressemble à la myoglobine.
Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?
C’est un groupement non protéique mais indispensable à la fonction d’une protéine. L’hème en est un : sans lui, la globine ne peut pas fixer l’oxygène. Une protéine privée de son groupement prosthétique s’appelle une apoprotéine.
Quelle forme du fer fixe l’oxygène ?
Uniquement le fer ferreux Fe²⁺ (forme réduite), qui est la forme active. Le fer ferrique Fe³⁺ (forme oxydée) est inactif et ne fixe pas l’oxygène. On parle de ferro(myo/hémo)globine pour le Fe²⁺ et de ferri(myo/hémo)globine pour le Fe³⁺.
Combien de liaisons de coordination le fer ferreux établit-il ?
Six. Quatre avec les azotes de l’hème (le tétrapyrrole), une avec l’azote de l’histidine proximale (F8) de la protéine, et la sixième pour l’oxygène, du côté de l’histidine distale (E7). Sous forme Fe³⁺, il n’en reste que cinq et la molécule est inactive.
À quoi servent les histidines proximale et distale ?
L’histidine proximale (F8) se lie directement au fer et l’ancre à la protéine. L’histidine distale (E7) crée un environnement favorable à la fixation de l’oxygène sur la sixième position du fer. Quand l’O₂ se fixe, le fer se déplace vers le plan de l’hème et entraîne l’histidine proximale : ce mouvement déclenche la coopérativité.
🚀 Pour aller plus loin
La structure est posée ; voyons maintenant comment se mesure l’affinité pour l’oxygène.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.