Chapitre 6 — L’hémoglobine et le transport de l’oxygène · Topic 1 : Structure et fixation · Leçon 1.2
Comment mesurer l’affinité d’une protéine pour l’oxygène, et pourquoi l’hémoglobine est-elle si bien adaptée à son rôle de transporteur ? La réponse tient dans une courbe — la courbe de saturation — et dans un seul chiffre, la p50. Leur lecture explique d’un coup pourquoi la myoglobine retient l’oxygène alors que l’hémoglobine sait, elle, le relâcher au bon endroit.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- lire une courbe de saturation (% O₂ fixé en fonction de la pO₂) ;
- définir la p50 et la relier à l’affinité ;
- distinguer l’hyperbole (myoglobine) de la sigmoïde (hémoglobine) ;
- expliquer la coopérativité de l’hémoglobine ;
- relier la forme des courbes aux rôles (stockage / transport).
🧭 Plan de la leçon
- La courbe de saturation
- La p50, indicateur d’affinité
- Hyperbole vs sigmoïde : myoglobine et hémoglobine
- La coopérativité
1. La courbe de saturation
La courbe de saturation représente le pourcentage de molécules ayant fixé l’O₂ (saturation) en fonction de la pression partielle en oxygène (pO₂). On la trace en soumettant des tubes (à concentration constante en protéine) à une pO₂ croissante, de 0 à 100 mm Hg.
Deux repères physiologiques essentiels :
- ≈ 100 mm Hg : la pO₂ élevée des poumons ;
- 20 à 40 mm Hg : la pO₂ des tissus périphériques.
Courbe de saturation = % d’O₂ fixé en fonction de la pO₂. Repères : poumons ≈ 100 mm Hg, tissus ≈ 20-40 mm Hg.
2. La p50, indicateur d’affinité
La p50 est la pression partielle en O₂ nécessaire pour que 50 % des molécules aient fixé l’oxygène. C’est l’indicateur clé de l’affinité :
- p50 basse → il faut peu d’oxygène pour saturer à moitié → forte affinité ;
- p50 élevée → il faut beaucoup d’oxygène → faible affinité.
Le piège classique : p50 et affinité varient en sens inverse. Plus la p50 est basse, plus l’affinité est élevée. Garde en tête : « p50 ↓ = affinité ↑ ».
3. Hyperbole vs sigmoïde : myoglobine et hémoglobine
Les deux protéines sont saturées à 100 % vers 100 mm Hg (dans les poumons), mais leurs courbes diffèrent radicalement.
| Myoglobine | Hémoglobine | |
|---|---|---|
| Forme de la courbe | Hyperbole | Sigmoïde (en S) — typique d’une protéine allostérique (effet coopératif) |
| Dans les tissus (20-40 mm Hg) | Reste saturée à 90-95 % (désaturation très faible) | Désature beaucoup (saturation de 25 à > 50 %) |
| p50 | Très basse (3-5 mm Hg) → forte affinité | Plus élevée (26 mm Hg) → affinité plus faible |
| Signification | Stockage : elle retient l’O₂ | Transport : elle libère l’O₂ dans les tissus |
Tout se tient : la forte affinité de la myoglobine (p50 basse) lui permet de garder l’oxygène en réserve, tandis que l’affinité plus faible et modulable de l’hémoglobine lui permet de relâcher l’oxygène précisément là où la pO₂ est basse — dans les tissus.
4. La coopérativité
Pourquoi la courbe de l’hémoglobine est-elle en S, et pas une simple hyperbole ? À cause de la coopérativité entre ses quatre sous-unités :
- au début, la fixation des premières molécules d’O₂ n’augmente pas vraiment l’affinité (départ « lent » de la courbe) ;
- puis, à partir d’une certaine pO₂ (≈ 20-30 mm Hg), la fixation d’une molécule d’O₂ favorise la fixation des suivantes (montée brusque de la courbe).
C’est ce « coup d’accélérateur » qui donne la forme sigmoïde — et qui sera détaillé au Topic 2 (états T et R).
Dès 1910, le physiologiste britannique Archibald Vivian Hill proposa une équation pour décrire la courbe sigmoïde de fixation de l’oxygène par l’hémoglobine. Son « coefficient de Hill » mesure le degré de coopérativité : pour l’hémoglobine, il vaut environ 2,8-3, traduisant une forte coopérativité entre les quatre sous-unités.
Myoglobine = hyperbole, p50 ≈ 3-5 mm Hg (forte affinité, stockage). Hémoglobine = sigmoïde, p50 ≈ 26 mm Hg (affinité plus faible, transport). La forme en S vient de la coopérativité.
🧠 À retenir absolument
- Courbe de saturation = % d’O₂ fixé selon la pO₂ ; repères : poumons ≈ 100, tissus ≈ 20-40 mm Hg.
- p50 = pO₂ pour 50 % de saturation ; p50 basse = forte affinité (sens inverse).
- Myoglobine : hyperbole, p50 3-5 mm Hg, peu de désaturation dans les tissus → stockage.
- Hémoglobine : sigmoïde, p50 26 mm Hg, forte désaturation dans les tissus → transport.
- Coopérativité : la fixation d’un O₂ favorise la fixation des suivants ⇒ courbe en S.
❓ Questions fréquentes
Que représente une courbe de saturation ?
Le pourcentage de molécules (myoglobine ou hémoglobine) ayant fixé l’oxygène, en fonction de la pression partielle en oxygène (pO₂). On la trace en exposant la protéine à des pO₂ croissantes, de 0 à environ 100 mm Hg (la valeur des poumons).
Qu’est-ce que la p50 ?
C’est la pression partielle en oxygène nécessaire pour que 50 % des molécules aient fixé l’O₂. Elle mesure l’affinité : plus la p50 est basse, plus l’affinité pour l’oxygène est élevée ; plus elle est haute, plus l’affinité est faible.
Pourquoi la myoglobine a-t-elle une courbe hyperbolique et l’hémoglobine une courbe sigmoïde ?
La myoglobine est monomérique : sa fixation de l’oxygène suit une simple hyperbole, avec une très forte affinité (p50 de 3-5 mm Hg). L’hémoglobine, tétramérique et coopérative, a une courbe en S (sigmoïde) avec une p50 plus élevée (26 mm Hg) : c’est la coopérativité entre ses sous-unités qui donne cette forme.
Pourquoi cette différence de forme est-elle utile physiologiquement ?
La forte affinité de la myoglobine (p50 basse) lui permet de stocker l’oxygène et de le retenir, même quand la pO₂ baisse. L’hémoglobine, d’affinité plus faible et modulable, désature fortement dans les tissus (pO₂ de 20-40 mm Hg) : elle y libère donc l’oxygène, ce qui en fait un bon transporteur.
Qu’est-ce que la coopérativité ?
C’est le fait que, dans l’hémoglobine, la fixation d’une molécule d’oxygène sur une sous-unité favorise la fixation des suivantes sur les autres sous-unités. Au début, les premières molécules se fixent sans beaucoup augmenter l’affinité ; puis, vers 20-30 mm Hg, la fixation s’emballe. C’est ce qui donne la courbe sigmoïde.
🚀 Pour aller plus loin
La coopérativité expliquée ici a un mécanisme moléculaire précis : les états T et R.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.