Chapitre 1 — Les membranes biologiques · Topic 5 : Les récepteurs membranaires · Leçon 5.1
Une cellule peut répondre à un signal sans le faire entrer : le message est transduit (transmis à l’intérieur), mais non internalisé. Ce sont les récepteurs qui assurent ce travail. Cette leçon présente la première grande famille : ceux qui portent leur propre activité enzymatique.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- définir la transduction du signal ;
- décrire la structure générale d’un récepteur ;
- expliquer les récepteurs tyrosine kinase (dimérisation) ;
- citer leurs exemples (insuline, EGF) ;
- citer les autres activités (sérine/thréonine kinase, guanylate cyclase).
🧭 Plan de la leçon
- La transduction du signal et la structure des récepteurs
- Les récepteurs à activité tyrosine kinase
- Les récepteurs à autres activités enzymatiques
1. La transduction du signal et la structure des récepteurs
Le ligand (la molécule signal) se fixe sur le récepteur sans entrer dans la cellule : le signal est transduit. Un récepteur membranaire est une protéine transmembranaire à deux domaines :
- un domaine extracellulaire : le site de fixation du ligand ;
- un domaine intracellulaire : il transmet le message à l’intérieur.
La fixation du ligand induit une réponse cellulaire, obtenue par une cascade de signalisation (plusieurs protéines, plusieurs messagers). Cette réponse peut être : une modification du métabolisme, de l’expression des gènes, ou de la forme et de la mobilité de la cellule.
On classe les récepteurs membranaires en deux familles : ceux à activité enzymatique propre (intrinsèque) — l’objet de cette leçon — et ceux couplés à des protéines de transduction (activité extrinsèque), dépourvus d’activité enzymatique propre (leçon 5.2).
2. Les récepteurs à activité tyrosine kinase
Ce sont les récepteurs à activité enzymatique les plus fréquents. L’activité catalytique est portée par la partie intracellulaire du récepteur : elle induit la phosphorylation spécifique d’une tyrosine (→ tyrosine phosphorylée).
Ces récepteurs sont le plus souvent dimériques (deux sous-unités), non assemblées tant que le ligand est absent. La fixation du ligand induit :
- une dimérisation des deux sous-unités ;
- l’activation de la fonction kinase du domaine intracellulaire ;
- d’abord une auto-phosphorylation (le récepteur phosphoryle ses propres tyrosines).
Ensuite, les tyrosines phosphorylées permettent la reconnaissance et l’ancrage de protéines cytoplasmiques, qui changent de conformation et déclenchent une cascade de signalisation. Le récepteur activé phosphoryle aussi d’autres protéines cibles intracellulaires, régulant leur activité par cette modification post-traductionnelle.
Récepteur de l’insuline (hormone régulant le métabolisme glucidique) et récepteur de l’EGF (facteur de croissance épidermique, qui stimule la division cellulaire). Ce sont deux récepteurs à activité tyrosine kinase.
3. Les récepteurs à autres activités enzymatiques
D’autres récepteurs à activité enzymatique existent, avec d’autres catalyses :
| Activité | Mécanisme | Exemple |
|---|---|---|
| Sérine / thréonine kinase | La fixation du ligand induit la phosphorylation de sérines ou de thréonines sur des protéines intracellulaires | Récepteur au TGF-β (facteur de différenciation des cellules) |
| Guanylate cyclase | Convertit (cyclise) le GTP en GMPc (GMP cyclique), un messager intracellulaire | Récepteur de l’ANP (Atrial Natriuretic Peptide), qui agit sur le rein pour modifier la pression artérielle |
Le point commun de tous ces récepteurs : leur domaine intracellulaire est lui-même une enzyme (kinase ou cyclase). Pas besoin d’intermédiaire : dès que le ligand se fixe à l’extérieur, l’activité catalytique s’allume à l’intérieur. C’est ce qui les distingue des récepteurs couplés (leçon 5.2), qui doivent « recruter » une enzyme.
🧠 À retenir absolument
- Transduction : le ligand agit sans entrer ; récepteur = protéine transmembranaire avec domaine extracellulaire (fixation) + domaine intracellulaire (transmission) → cascade → réponse (métabolisme, gènes, forme/mobilité).
- 2 familles : activité enzymatique propre (intrinsèque) vs couplés à des protéines de transduction (extrinsèque).
- Récepteurs tyrosine kinase (les plus fréquents) : souvent dimériques, ligand → dimérisation → activation kinase → auto-phosphorylation → recrutement de protéines → cascade. Exemples : insuline, EGF.
- Sérine/thréonine kinase : ex. TGF-β (différenciation).
- Guanylate cyclase : GTP → GMPc ; ex. ANP (pression artérielle, rein).
❓ Questions fréquentes
Qu’est-ce que la transduction du signal ?
C’est la transmission d’un signal extracellulaire à l’intérieur de la cellule sans que la molécule signal (le ligand) n’y entre. Le récepteur, protéine transmembranaire, fixe le ligand par son domaine extracellulaire et transmet le message par son domaine intracellulaire, déclenchant une cascade de signalisation.
Comment s’active un récepteur tyrosine kinase ?
La fixation du ligand provoque la dimérisation des deux sous-unités du récepteur, puis l’activation de la fonction kinase et l’auto-phosphorylation de ses tyrosines. Ces tyrosines phosphorylées recrutent des protéines cytoplasmiques qui déclenchent la cascade, et le récepteur phosphoryle d’autres protéines cibles.
Quels sont les exemples de récepteurs tyrosine kinase à connaître ?
Le récepteur de l’insuline (hormone qui régule le métabolisme glucidique) et le récepteur de l’EGF (facteur de croissance qui stimule la division cellulaire). Ils tombent régulièrement à l’épreuve.
Quelles autres activités enzymatiques portent les récepteurs ?
L’activité sérine/thréonine kinase (phosphorylation de sérines/thréonines, ex. récepteur au TGF-β, facteur de différenciation) et l’activité guanylate cyclase (hydrolyse du GTP en GMPc, ex. récepteur de l’ANP, qui agit sur le rein pour modifier la pression artérielle).
🚀 Pour aller plus loin
L’autre famille : les récepteurs sans activité enzymatique propre.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.