Chapitre 1 — Les membranes biologiques · Topic 3 : La membrane du globule rouge · Leçon 3.3
Les 6 protéines isolées par SDS-PAGE ne sont pas indépendantes : elles forment un véritable squelette sous-membranaire qui donne au globule rouge sa résistance et sa plasticité. Et lorsqu’une de ces protéines est défectueuse, le globule rouge change de forme et se fragilise : ce sont les pathologies de la membrane.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- identifier les 2 protéines transmembranaires (glycophorine, bande 3) ;
- identifier les 4 protéines périphériques du cytosquelette ;
- décrire le squelette sous-membranaire ;
- relier cette organisation à la résistance/plasticité ;
- associer chaque pathologie à la protéine défectueuse.
🧭 Plan de la leçon
- Les protéines transmembranaires (glycophorine, bande 3)
- Les protéines périphériques et le squelette sous-membranaire
- Les pathologies de la membrane
1. Les protéines transmembranaires (glycophorine, bande 3)
Deux des six protéines sont transmembranaires :
- la glycophorine : son poids moléculaire réel est de 30 kDa, mais elle migre à un poids apparent bien plus élevé en SDS-PAGE, à cause de ses nombreuses glycosylations ;
- la bande 3 : une protéine échangeuse d’anions, qui échange un ion Cl⁻ contre un ion bicarbonate — important pour la respiration et les échanges gazeux.
La glycophorine est un piège classique : sa migration en SDS-PAGE surestime sa masse réelle (30 kDa) à cause de ses sucres. C’est l’exemple parfait montrant que la SDS-PAGE mesure un poids apparent, pas toujours le poids réel.
2. Les protéines périphériques et le squelette sous-membranaire
Les 4 autres protéines sont périphériques et appartiennent au cytosquelette. Ensemble, elles forment un squelette sous-membranaire.
- la spectrine : protéine fibrillaire, dimère de 2 sous-unités, qui s’organise en réseau en se réunissant à des nœuds appelés complexes jonctionnels ;
- l’actine : présente au niveau des complexes jonctionnels, avec la spectrine ;
- l’ankyrine : protéine de liaison reliant la bande 3 à la spectrine ;
- la bande 4.1 : protéine de liaison reliant le complexe jonctionnel à la glycophorine.
Ce réseau confère à la membrane du globule rouge ses propriétés de résistance et de plasticité.
Les deux protéines de liaison à ne pas confondre : l’ankyrine relie bande 3 ↔ spectrine ; la bande 4.1 relie complexe jonctionnel ↔ glycophorine. Ce sont elles qui amarrent le réseau de spectrine aux protéines transmembranaires de la membrane.
3. Les pathologies de la membrane
Les anomalies de ce réseau conduisent à des épisodes d’hémolyse (la membrane des globules rouges éclate spontanément), responsables d’une anémie. Ce sont des maladies héréditaires caractérisées par une forme anormale des globules rouges.
| Pathologie | Protéine | Frottis |
|---|---|---|
| Elliptocytose | Spectrine (95 % des cas ; α-spectrine 65 %, β-spectrine 30 %) | GR en forme d’ellipse |
| Sphérocytose | Ankyrine (60 % des cas) | GR très ronds et denses, perte de biconcavité |
| Ovalocytose | Bande 3 (100 % des cas) | GR ovales |
Ne mélange pas les associations : elliptocytose → spectrine, sphérocytose → ankyrine, ovalocytose → bande 3. Un moyen mnémotechnique : la sphérocytose et l’ankyrine donnent des globules sphériques (ronds), tandis que l’ovalocytose tient à la bande 3.
🧠 À retenir absolument
- 2 transmembranaires : glycophorine (30 kDa réels, migre plus haut car très glycosylée) ; bande 3 (échangeur d’anions Cl⁻/bicarbonate).
- 4 périphériques (cytosquelette) : spectrine (dimère, réseau via complexes jonctionnels), actine (aux complexes jonctionnels), ankyrine (bande 3 ↔ spectrine), bande 4.1 (complexe jonctionnel ↔ glycophorine).
- Le squelette sous-membranaire assure résistance et plasticité.
- Anomalies → hémolyse → anémie (maladies héréditaires, formes anormales).
- Elliptocytose = spectrine (95 %) ; sphérocytose = ankyrine (60 %) ; ovalocytose = bande 3 (100 %).
❓ Questions fréquentes
Quelles sont les deux protéines transmembranaires du globule rouge ?
La glycophorine (30 kDa, mais migrant plus haut en SDS-PAGE à cause de ses glycosylations) et la bande 3, une protéine échangeuse d’anions qui échange un ion Cl⁻ contre un ion bicarbonate, importante pour les échanges gazeux.
Comment est organisé le squelette sous-membranaire ?
La spectrine, un dimère fibrillaire, forme un réseau réuni à des complexes jonctionnels (avec l’actine). L’ankyrine relie la bande 3 à la spectrine, et la bande 4.1 relie le complexe jonctionnel à la glycophorine. Ce réseau donne à la membrane sa résistance et sa plasticité.
Quel est le rôle de l’ankyrine et de la bande 4.1 ?
Ce sont deux protéines de liaison : l’ankyrine fait le lien entre la bande 3 et la spectrine ; la bande 4.1 fait le lien entre le complexe jonctionnel et la glycophorine. Elles amarrent le réseau de spectrine aux protéines transmembranaires.
Quelle protéine est en cause dans chaque pathologie ?
L’elliptocytose est liée à la spectrine (95 % des cas, GR en ellipse), la sphérocytose à l’ankyrine (60 %, GR ronds et denses), et l’ovalocytose à la bande 3 (100 %, GR ovales). Toutes provoquent une hémolyse et une anémie.
🚀 Pour aller plus loin
La membrane est aussi une barrière sélective : place aux transports.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.