Chapitre 7 — Protéines motrices et contraction musculaire · Topic 1 : Du muscle aux filaments · Leçon 1.2
Le glissement met en jeu deux filaments. Pour comprendre comment ils interagissent (Topic 2), il faut d’abord savoir de quoi ils sont faits. Voici les deux protéines vedettes du muscle : l’actine (filament fin) et la myosine (filament épais), dont la tête sera la véritable machine motrice.
🎯 Objectifs pédagogiques
À la fin de cette leçon, tu sauras :
- décrire le filament fin d’actine (actine G, polarité) ;
- expliquer le rôle de l’ATP et du Ca²⁺ dans la polymérisation de l’actine ;
- décrire le filament épais de myosine (chaînes lourdes / légères) ;
- situer les têtes (fragments S1) et distinguer queue et tête.
🧭 Plan de la leçon
- Le filament fin d’actine
- Le filament épais de myosine
- La tête de myosine : queue vs tête
1. Le filament fin d’actine
Le filament fin (ou microfilament) est fait de chaînes enroulées de monomères d’actine. Chaque filament est un polymère de sous-unités appelées actine G (G pour globulaire). Comme assemblage de plusieurs sous-unités, le polymère d’actine est une structure quaternaire.
Le monomère d’actine G est une protéine globulaire de 43 kDa, à 2 domaines, faite d’un panachage de structures secondaires (hélices α, feuillets β, coudes, boucles).
Une protéine polarisée (orientée). Le filament d’actine possède une extrémité « + » et une extrémité « − ». La polymérisation se fait entre l’extrémité « − » d’un monomère et l’extrémité « + » d’un autre.
Attention : les signes « + » et « − » de l’actine désignent une orientation (une polarité de structure), pas des charges électriques ! C’est un piège classique.
ATP et calcium. Au centre de l’actine se trouvent une molécule d’ATP et du Ca²⁺, nécessaires à la polymérisation. Point important : ils n’interviennent pas dans la contraction musculaire elle-même (l’ATP de la contraction sera celui de la myosine, et le Ca²⁺ régulateur viendra du réticulum — à ne pas confondre).
2. Le filament épais de myosine
Le filament épais est un alignement en faisceaux de molécules de myosine, dont émergent des « ponts » (les têtes, ou fragments S1).
La myosine est une protéine polymérique de 520 kDa :
- 2 chaînes lourdes de 220 kDa chacune : en N-terminal, une partie repliée formant la tête (les « ponts ») ; et 2 hélices α superenroulées formant la queue (le faisceau, base du filament épais) ;
- 2 paires de chaînes légères de 20 kDa chacune, situées au niveau de la tête.
C’est une structure quaternaire hexamérique (2 chaînes lourdes + 4 chaînes légères), composée de 2 fragments S1.
3. La tête de myosine : queue vs tête
Chaque fragment S1 (la tête) est formé de l’association de 2 chaînes légères et de l’extrémité N-terminale d’une chaîne lourde.
On peut séparer la queue de la tête par digestion enzymatique de la myosine — une technique qui a permis d’étudier sa structure et ses fonctions. La leçon à retenir :
| Partie de la myosine | Rôle |
|---|---|
| Queue (faisceau, hélices superenroulées) | Partie structurelle |
| Tête (fragments S1) | Partie fonctionnelle (l’activité motrice — voir Topic 2) |
L’actine a été découverte en 1942 par Brúnó Straub, dans le laboratoire du Hongrois Albert Szent-Györgyi (lui-même prix Nobel de médecine 1937 pour la vitamine C). Ils montrèrent qu’actine et myosine, associées en actomyosine, peuvent se contracter en présence d’ATP — la première reconstitution de la contraction musculaire « dans un tube à essai » !
Actine : filament fin = polymère d’actine G (43 kDa, globulaire), polarisé (+/− = orientation, pas des charges), ATP + Ca²⁺ au centre (pour la polymérisation, pas la contraction). Myosine : filament épais (520 kDa) = 2 chaînes lourdes (tête + queue) + 4 chaînes légères ; queue structurelle, tête (S1) fonctionnelle.
🧠 À retenir absolument
- Filament fin = polymère de monomères d’actine G (globulaire, 43 kDa, 2 domaines) ⇒ structure quaternaire.
- L’actine est polarisée (extrémités + et −, qui sont des orientations, pas des charges) ; polymérisation entre « − » et « + ».
- ATP et Ca²⁺ de l’actine ⇒ nécessaires à la polymérisation, pas à la contraction.
- Filament épais = faisceau de myosine (520 kDa) : 2 chaînes lourdes (220 kDa, tête + queue) + 4 chaînes légères (20 kDa) ; 2 fragments S1.
- Queue = structurelle ; tête (S1) = fonctionnelle (= 2 chaînes légères + N-term d’une chaîne lourde).
❓ Questions fréquentes
De quoi est fait le filament fin ?
De monomères d’actine G (une protéine globulaire de 43 kDa) polymérisés en chaînes enroulées. Comme c’est un assemblage de plusieurs sous-unités, le polymère d’actine constitue une structure quaternaire.
Que signifient les extrémités « + » et « − » de l’actine ?
Elles indiquent la polarité (l’orientation) du filament, et non des charges électriques. La polymérisation se fait entre l’extrémité « − » d’un monomère et l’extrémité « + » d’un autre. Confondre cette polarité avec des charges est une erreur classique.
L’ATP et le calcium de l’actine servent-ils à la contraction ?
Non. L’ATP et le Ca²⁺ situés au centre de l’actine sont nécessaires à sa polymérisation, mais ils n’interviennent pas dans la contraction musculaire. L’ATP de la contraction est hydrolysé par la myosine, et le calcium régulateur provient du réticulum sarcoplasmique.
Comment est organisée la molécule de myosine ?
C’est une protéine de 520 kDa formée de 2 chaînes lourdes (220 kDa) et de 4 chaînes légères (20 kDa) — une structure quaternaire hexamérique. Les chaînes lourdes forment, en N-terminal, les deux têtes (fragments S1), et, par leurs hélices α superenroulées, la queue (le faisceau). Les chaînes légères se situent au niveau des têtes.
Quelle est la différence entre la queue et la tête de la myosine ?
La queue (les hélices superenroulées) est la partie structurelle, qui forme le filament épais. La tête (les fragments S1) est la partie fonctionnelle : c’est elle qui porte l’activité motrice et interagit avec l’actine. On peut les séparer par digestion enzymatique.
🚀 Pour aller plus loin
Les acteurs sont présentés ; place au mécanisme qui les fait coulisser.
Contenu pédagogique original — Réussir SVT. L’équipe Réussir SVT.